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30.04.09 Struktur eine Polyphosphatpolymerase aufgeklärt

Phosphathaushalt in höheren Organismen ergründet

Polyphosphatketten spielen in vielen Lebewesen eine wichtige physiologische Rolle, zum Beispiel um auch unter Mangelbedingungen Zellwachstum zu gewährleisten; allerdings ist über ihre Entstehung und Funktionsweise bisher wenig bekannt. Chemiker und Biochemiker der Ruhr-Universität haben nun zusammen mit Forschern vom European Molecular Biology Laboratory in Heidelberg und der Universität Lausanne grundlegende Erkenntnisse über den Herstellungsmechanismus von Polyphosphatketten gewonnen.

Abb. 1: Strukturmodell des VTC4p* im Komplex mit einer Polyphosphatkette, welche aus ATP synthetisiert wurde. Die Oberfläche des Proteins ist transparent dargestellt, im Inneren sind die Sekundärstrukturelemente als Bändermodell dargestellt. Das ATP bindet als Phosphatquelle an der mit dem Stern gekennzeichneten Stelle des Enzyms, und es werden lineare Polyphosphate durch eine tunnelförmige Öffnung des Proteins gebildet.
Quelle: RUB

Den Forschern ist es gelungen, die erste Röntgenstruktur des für den Bau verantwortlichen Enzyms in Eukaryonten zu bestimmen und wesentliche biochemische Abläufe zu charakterisieren. Aufgrund der Ergebnisse können die katalytischen Prozesse auf molekularer Ebene genau beschrieben werden. Damit ist die Grundlage für weitere, gezielte Forschungsaktivitäten zur Rolle von Polyphosphaten geschaffen.

Charakterisierung ist ein Meilenstein

Das untersuchte Enzym VTC (vacuolar transporter chaperone) verwendet die in Zellen universelle "Energiewährung" ATP (Adenosintriphosphat), um daraus Schritt für Schritt Phosphatketten aufzubauen. Damit wird ein Depot angelegt, auf das der Organismus unter Stressbedingungen zurückgreifen kann. Die Forscher konnten durch Einsatz strukturbiologischer und biophysikalischer Methoden zeigen, mit welchen molekularen Hilfsmitteln das Enzym den Umbau der Phosphate aus der Quelle ins Depot realisiert. "Dabei ist besonders interessant, dass der Aufbau der kettenförmigen Depotsubstanz und deren gleichzeitiger Transport in eine zelluläre Untereinheit mit Hilfe einer tunnelartigen Proteinstruktur erfolgt", erklärt Prof. Dr. Christian Herrmann (Lehrstuhl Physikalische Chemie I). Das Enzym VTC ist Teil eines größeren Protein-Komplexes, der durch eine innere Membran der Zelle reicht. Seine Charakterisierung stellt einen Meilenstein für die Erforschung von ATP-abhängigen Membranprozessen dar.

Quelle:

Catalytic core of a membrane-associated eukaryotic polyphosphate polymerase
M. Hothorn, et. al., Nature 2009, DOI: 10.1126/science.1168120

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Struktur eine Polyphosphatpolymerase aufgeklärt
(URL: http://www.organische-chemie.ch/chemie/2009apr/polyphosphat.shtm)

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