25.11.06 2D-Spektroskopie von Proteinbewegungen

2D-Spektroskopie ermöglicht "Filmaufnahmen" von Proteinbewegungen

Proteine, die molekularen Maschinen unserer Zellen, schaffen es, ihre Struktur und somit ihre Funktion binnen Pikosekunden zu verändern. Mit der zweidimensionalen Infrarotspektroskopie ist es einem Team aus Zürcher und Bochumer Forschern erstmals gelungen, diese sehr schnellen Bewegungen von Peptiden - kurzen Proteinstücken - zu filmen. Die Methode erlaubt es zu bestimmen, ob zwei molekulare Gruppen im Peptid zu einem bestimmten Zeitpunkt benachbart sind oder nicht und eignet sich daher für die experimentelle Überprüfung von theoretischen Modellen.

Zahnräder der molekularen Maschinen

Proteine sind die Bausteine des Lebens. Meistens weisen sie eine wohldefinierte dreidimensionale Struktur auf, die jedoch alles andere als statisch ist: Proteine sind hochdynamische Objekte, die ihre Arbeit als ‚molekulare Maschine’ verrichten. Sie ändern fortwährend ihre Struktur, binden an andere Stoffe und transportieren diese zu ihrem Bestimmungsort, oder sie steigern die Effizienz bestimmter chemischer Reaktionen. Gäbe es ein Mikroskop, mit dem man ein Protein sichtbar machen könnte, so würde man feststellen, dass einzelne Atome oder Molekülgruppen innerhalb des Proteins – die „Zahnräder“ der molekularen Maschine – sich auf einer unvorstellbar kurzen Zeitskala von wenigen Pikosekunden (10–12 s = 0.000 000 000 001 s) bewegen. „Licht, das die Strecke von der Erde zum Mond innerhalb einer Sekunde zurücklegen kann, schafft es in dieser kurzen Zeit von einer Pikosekunde gerade einmal 0,3 mm weit; das entspricht in etwa der Dicke von drei Blatt Papier“, verdeutlicht Prof. Sander. Man glaubt, sehr viel über diese schnelle Dynamik aus theoretischen Berechnungen zu wissen – deren experimentelle Beobachtung und Verifizierung erweist sich jedoch als extrem schwierig.

Abb.1: Dynamisches Schalten des Vortex-Kerns: Im oberen Teil sind die "Magnetnadeln" des Vortex-Kerns schematisch wiedergegeben, links mit Orientierung nach unten, rechts nach oben. Der untere Teil zeigt diese beiden Magnetisierungsrichtungen des Vortex-Kerns in zwei Bildern, aufgenommen mit einem magnetischen Raster-Röntgenmikroskop an der Advanced Light Source in Berkeley, Kalifornien, USA. In der Mitte ist der bipolare Magnetfeldpuls dargestellt (250 MHz, in der Spitze 1,5 Milli-Tesla), der das Umschalten des Vortex-Kerns bewirkt.
Quelle: Max-Planck-Institut für Metallforschung

„Film“ mittels 2D-Spektroskopie

Den Forschern ist es nun gelungen, die superschnelle Veränderung eines kleinen Peptids sichtbar zu machen; sie „filmten“ buchstäblich das Peptid, während es sich von einer Struktur in eine andere umwandelte. Verwendung fand hierbei eine neuartige spektroskopische Methode, die so genannte zweidimensionale Infrarotspektroskopie. Diese ermöglicht es zu bestimmen, ob zwei molekulare Gruppen im Peptid zu einem bestimmten Zeitpunkt räumlich benachbart sind oder nicht. „Diese Technik eröffnet ein neues, bisher unzugängliches Zeitfenster für die Beobachtung der Strukturdynamik von Biomolekülen und erlaubt deshalb eine sehr direkte experimentelle Verifizierung theoretischer Modelle“, erläutert Prof. Sander.

Quellen:

Watching hydrogen-bond dynamics in a beta-turn by transient two-dimensional infrared spectroscopy
C. Kolano, J. Helbing, M. Kozinski, W. Sander, P. Hamm, Nature 2006, 444, 469-472.

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2D-Spektroskopie von Proteinbewegungen
(URL: https://www.organische-chemie.ch/chemie/2006nov/proteinbewegung.shtm)

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