10.05.11 Semisynthetisches Myosin lässt sich durch Licht einschalten
Nano-Motor mit Lichtschalter
Lichtaktivierbares Myosin für Echtzeituntersuchungen in Zellen
Abb. 1: Durch Proteinsemisynthese wurde eine Schutzgruppe am
essenziellen Phosphoserinrest von Myosin eingebaut, die die Photoaktivierung des
Proteins möglich macht (siehe Bild). Mit der Gruppe ist Myosin inaktiv, doch
Licht der Wellenlänge 365 nm löst die Funktion auf nativem Niveau aus. Das
geschützte Protein kann auch für einfachere Studien von Myosin mit genauer
räumlicher und zeitlicher Auflösung in Zellen genutzt werden.
Quelle: Angewandte Chemie
Molekulare „Motoren“ sind die Basis für die meisten biologischen Bewegungen. Sie setzen Zellbestandteile, ganze Zellen oder auch unsere Muskeln zielgerichtet in Bewegung. Barbara Imperiali und ein Team vom Massachusetts Institute of Technology (Cambridge, USA), der University of Virginia (Charlottesville, USA) und den National Institutes of Health (USA) haben das Motorprotein Myosin nun mit einem „Anschaltknopf“ versehen, der durch Licht ausgelöst wird. Wie die Wissenschaftler in der Zeitschrift Angewandte Chemie berichten, sollen damit zelluläre Prozesse, an denen Myosin beteiligt ist, in Echtzeit verfolgt werden.
Damit sich unsere Muskeln zusammenziehen, müssen zwei Sorten fadenförmiger Proteine, Myosin und Actin, wechselwirken. Angetrieben durch Spaltung des zellulären „Treibstoffs“ Adenosintriphosphat (ATP) „hangeln“ sich die „Köpfchen“ der Myosinmoleküle dabei an den Actinfilamenten entlang. In Nicht-Muskelzellen sorgt Myosin beispielsweise bei der Zellteilung dafür, dass sich die Zelle einschnürt. Myosin besteht aus mehreren verschiedenen Proteinketten. Die Aktivität des nicht-muskulären Myosins wird durch dessen so genannte regulatorische leichte Kette reguliert. Sobald eine Phosphatgruppe an eine bestimmte Bindungsstelle (Ser19) der leichten Kette bindet (Phosphorylierung), wird Myosin aktiviert. Die Aktivität lässt sich durch Bindung einer zweiten Phosphatgruppe an benachbarter Stelle (Thr18) weiter verstärken.
Myosin wurde bereits intensiv untersucht. Was genau nach Aktivierung des Moleküls in lebenden Zellen passiert, konnte bisher jedoch nicht räumlich und zeitlich aufgelöst untersucht werden. Das Forscherteam hat nun einen Kniff gefunden, wie sich solche Echtzeituntersuchungen realisieren lassen: Ein Myosinmolekül, das sich mit Licht definiert „anknipsen“ lässt. Dazu stellten die Forscher per Proteinsemisynthese eine künstliche regulatorische Kette her, die bereits eine bzw. zwei Phosphatgruppen trägt. Der Trick: Über die Phosphatgruppen wird ein „Käfig“ gestülpt. In dieser Form ist die Kette inaktiv. Bestrahlung mit Licht spaltet den Käfig ab, die regulatorische Kette ist nun auf „an“ geschaltet und aktiviert ihrerseits das Myosin.
Die Forscher tauschten die natürliche leichte Kette von Myosinmolekülen gegen die künstliche aus und schleusten dieses photoaktivierbare Myosin in Zellen ein. Bestrahlung aktiviert es dann zu einem definierten Zeitpunkt und an definierter Stelle. Auf diese Weise wollen die Wissenschaftler nun in Echtzeit beobachten, was nach einer Aktivierung von Myosin in einer Zelle passiert.
Quelle:
Light-Triggered Myosin Activation for Probing Dynamic Cellular Processes
S. D. Johnson, et. al., Angew. Chem. 2011. DOI:
10.1002/ange.201100674
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Semisynthetisches Myosin lässt sich durch Licht
einschalten
(URL: https://www.organische-chemie.ch/chemie/2011/mai/myosin.shtm)
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